Facteurs d’assemblage de la chromatine: Prolifération cellulaire et maintien de l’intégrité du génome PDF

Un large éventail de plates-formes techniques et d’organismes modèles sont utilisés pour poursuivre des sujets de recherche pertinents.


ISBN: 6131565643.

Nom des pages: 284.

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Dans les cellules eucaryotes, l’ADN nucléaire est organisé en chromatine, dont la stabilité contribue au maintien de l’identité cellulaire. Lors d’événements de déstabilisation, comme le passage de la fourche de réplication ou la réparation des lésions de l’ADN, l’assemblage de la chromatine joue un rôle clé. Dans ce travail, nous étudions son importance pour la dynamique et le maintien de l’intégrité de la chromatine in vivo, au cours de la prolifération cellulaire et en réponse au stress génotoxique. Nous déterminons également le rôle spécifique de facteurs d’assemblage de la chromatine dans ces processus en utilisant le facteur d’assemblage CAF-1 comme paradigme. Nous validons l’utilisation de CAF-1 comme marqueur de prolifération de valeur clinique dans les tumeurs solides et nous mettons en évidence la fonction critique de ce facteur dans la dynamique des histones et la réorganisation de la chromatine après réparation des lésions de l’ADN. Ces données soulignent l’importance de la dynamique de la chromatine en situation normale et pathologique.

Nous démontrons en outre que la forme de ces invaginations est déterminée par l’énergie élastique et adhésive minimale requise pour stocker à la fois la surface de la membrane et le volume de liquide à l’interface cellule-substrat. Ici, nous avons identifié la protéine kinase Pkc1 comme un régulateur clé qui coordonne le dépôt de ces modifications dans S. Des cellules WT (DK186) ou pkcl-14 (DK1690) ont été cultivées dans des milieux SD en présence de sorbitol 1 M à 34 ° C et ont été traitées avec HU 200 mM et libérées du bloc HU pendant les durées indiquées.

CAF-1 se compose de trois polypeptides avec des masses apparentes de 150, 60 et 48 kDa qui lient les histones H3 et H4 et déposent préférentiellement le tétramère d’histone sur l’ADN répliquant (7). Une caractérisation approfondie des surfaces fonctionnalisées a été effectuée par analyse XPS, charge de surface et microbalance à cristal de quartz avec surveillance de la dissipation (QCM-D), qui a démontré l’immobilisation réussie des peptides à la surface. Comparée aux cellules de type sauvage, la délétion de RAD17 a entraîné une augmentation de la quantité de Rad53 co-purifiante avec Asf1 avec une réduction concomitante de l’interaction Asf1-H3. Zhang L, Lubin A, Chen H. et al. La protéine deubiquitinante USP24 interagit avec DDB2 et régule la stabilité de DDB2. Cycle cellulaire 2012; 11: 4378-84.